Повышение белковых фракций. Белковые фракции в т.ч

В плазме крови человека содержится огромное количество разнообразных белков. Они имеют разное функциональное назначение и молекулярную структуру. Данные компоненты отличаются разной подвижностью в специальной среде, через которую пропускается электрический ток, и при этом создается электрическое поле. Именно на этом базируется деление общего белка, содержащегося в плазме крови, на отдельные белковые фракции.

При проведении анализа плазмы крови определяется процентное соотношение отдельных белковых фракций. Все дело в том, что оно может изменяться при развитии определенных патологий, в том числе онкологических заболеваний, туберкулеза, инфекционных болезней. Именно этот фактор имеет большое значение для диагностирования различных болезней.

Как проводится анализ белковых фракций?

Сегодня анализ белковых фракций является очень востребованным и используется с целью уточнения диагноза при различных патологических состояниях. Его могут назначить все профильные врачи. Основными показаниями к назначению исследования являются:

• Воспалительные процессы различной этиологии;
• Хронические системные заболевания;
• Болезни, которые связаны с патологиями в соединительной ткани;
• Злокачественные опухоли.

На белковые фракции сыворотка крови разделяется с помощью метода электрофореза. Этим способом можно не только определить количество белка, но и выделить его отдельные фракции в процентном соотношении. Разделение белковых фракций при использовании метода электрофореза основано на разной подвижности различных белков под воздействием электрического поля.

Подготовка к сдаче

Забор крови для проведения исследования осуществляется из вены и всегда проводится натощак. При этом после последнего приема пищи не менее чем через 12 часов. В этот период допускается пить только чистую воду и исключить потребление соков, чая и кофе.

Кроме этого, важно перед сдачей крови отказаться от курения и исключить нервные перенапряжения. Не рекомендуется брать кровь на анализ после проведения:

• Рентгенографии;
• Флюорографии;
• Ректального исследования;
• Физиотерапевтических процедур.

Совет! Следует знать, что любой прием пищи, даже небольшая чашечка кофе в указанное время может существенно исказить результаты исследования сыворотки крови.

Желательно за несколько недель до проведения исследований плазмы крови прекратить принимать лекарства, уменьшающие концентрацию липидов в крови.

У новорожденных анализ плазмы крови на соотношение белковых фракций проводится в исключительных случаях. К примеру, если у ребенка в течение трех недель наблюдается плохой сон, плохо прорезываются зубы или имеется подозрение на развитие рахита.

Совет! Считается, что у новорожденных забор крови из вены приводит к стрессу, опасному для организма малыша, поэтому анализ на исследования сыворотки крови назначается только в исключительных случаях.

Нормы белковых фракций в сыворотке крове

Срок проведения анализа составляет один рабочий день. Способом электрофореза выделяют пять стандартных белковых фракций:

• Альбумины;
• Альфа-1 глобулины;
• Альфа-2 глобулины;
• Бета-глобулины;
• Гамма-глобулины.

При необходимости бета-глобулины разделяют на бета-1 глобулин и бета-2 глобулин. Для взрослого человека в здоровом состоянии норма белка в крови — 62-83 г/л. У детей количество необходимого белка в крови может изменяться в зависимости от возраста. У новорожденных норма белковых соединений составляет 48-73 г/л. С возрастом нормативный диапазон постепенно меняется и составляет:

• до 1 года – 47-72 г/л;
• 1-4 года — 61-75 г/л;
• 5-7 лет — 52-78 г/л;
• 8-15 лет – 58-76 г/л.

Основной белковой фракцией являются альбумины, их норма составляет 40-60 % от общего количества белка в крови. При анализе соотношения белковых фракций нормой считаются следующие значения:

Общее количество глобулинов составляет практически половину от белков в крови. Их норма в процентном соотношении составляет:

• Альфа-1-глобулинов — 2-5%;
• Альфа-2-глобулинов — 7-13%;
• Бета-глобулинов — 8-15%;
• Гамма-глобулинов — 12-22%.

Отклонение результатов от нормы

На первом месте в анализе сыворотки крови отмечается уровень альбумина в крови. Его повышение может указывать на обезвоживание организма. Это случается, к примеру, при частой рвоте или расстройстве желудка. Также повышение данной белковой фракции происходит при обширных ожогах.

Но более опасным считается снижение уровня белковой фракции, которое при значительном отклонении от нормы может указывать на:

Незначительное снижение альбуминов может также наблюдаться:

• Во время беременности;
• При передозировке лекарств;
• При длительном повышении температуры;
• У курильщиков.

В связи с большим количеством возможных нарушений количество альбуминов не имеет существенного диагностического значения, а скорее является справочной информацией. Более важной является расшифровка глобулинов, повышение и понижение уровня которых, значительно точнее указывает на конкретные патологии.

Расшифровка результатов анализа

Данные белковые фракции являются определяющими для:

• Защитных свойств организма;
• Качества сворачиваемости крови;
• Переноса витаминов, гормонов и других полезных компонентов по тканям человеческого организма.

Именно в связи с этим норма глобулинов имеет важное значение при расшифровке анализа сыворотки на предмет процентного соотношения различных белковых фракций. Если при анализе сыворотки крови обнаружено изменение нормального количества альфа-1 глобулинов, то это очень серьезный признак, который может свидетельствовать о развитии онкологических заболеваний, наличии инфекции и воспалительных процессов. Снижение уровня альфа-1 глобулинов часто возникает на фоне:

• Эмфиземы, поражающей легочные ткани;
• Патологии почек.

Количество альфа-1 глобулинов возрастает при:

• Беременности, которая сопровождается патологиями плода;
• Гормональном дисбалансе;
• Системной красной волчанке.

Если норма альфа-1 глобулинов и альфа-2 глобулинов снижена, то такая расшифровка анализов в сочетании с другими исследованиями станет подтверждением наличия патологий печени, в частности цирроза печени или гепатита. Кроме того, низкий уровень альфа-2 глобулинов может быть связан с бытовыми проблемами со здоровьем, такими как:

• Неправильное и несбалансированное питание;
• Сбои в работе кишечника.

Показательной для диагностики является увеличенная норма бета-глобулинов. Прежде всего, она является подтверждающим фактором наличия патологий печени и развития злокачественных образований. Снижение количества бета-глобулинов в сочетании с другими исследованиями может подтвердить:

• Нарушения в работе эндокринной системы;
• Наличие воспалительных процессов в организме;
• Малокровие.

Гамма-глобулины отражают в целом состояние иммунной системы. Значительное снижение их уровня может указывать на СПИД. Кроме того, отклонение от нормы подтверждает наличие аллергических реакций и хронических воспалительных процессов.

Совет! Следует знать, что у маленьких детей в возрасте 3-6 месяцев может наблюдаться временное понижение гамма глобулинов, что считается нормой.

Точно расшифровать значения, которые указаны в анализе, может только специалист. Тем более что для диагностики они важны в комплексе. Но при этом общую информацию о том, на что указывает повышение или снижение процентного значения конкретной белковой фракции можно и нужно знать. Это предотвратит возникновение панического настроения и поможет настроиться на успешное лечение диагностированной болезни.

Исследование белковых фракций (протеинограмма) сыворотки крови и лабораторные исследования, опирающиеся на протеинограмму, нашли разнообразное применение в диагностике заболеваний. Следует заметить, что потенциал протеинограмммы недостаточно используется специалистами и до сих пор не раскрыт полностью.

Основой протеинограмммы является разделение биологических жидкостей, содержащихся в организме человека, на составляющие с помощью электрофореза - метода, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле.. Белковые фракции преимущественно определяют в сыворотке крови, хотя в отдельных случаях можно использовать мочу и спинномозговую жидкость.

Исследование отдельных белков сыворотки крови даёт больше информации, чем определение только общего белка или альбумина . Однако следует понимать, что исследование на белковые фракции позволяет судить о избытке или дефиците белка, которые характерны для некоторых болезней, только в самой общей форме.

В клинических лабораториях для разделения белковых фракций используют агарозный гель, а отдельные фракции проявляют красителем (Amido black). Кроме агарозного геля для протеинограмммы также используют среды на основе целлюлозы (ацетата целлюлозы). Также может быть применен современный метод - капиллярный зональный электрофорез, который фактически не нуждается в твердой или гелеобразной среде, а перемещение ионов происходит в водном буфере. Для определения фракций в капиллярном электрофорезе применяют поглощения света в ультрафиолетовом диапазоне или мощный лазер с последующей фиксацией люминесценции.

В электрическом поле аппарата для электрофореза отрицательно заряженные протеины перемещаются по агарозному гелю к положительно заряженному электроду (аноду) и разделяются по своему заряду. Чем больше заряд, тем ближе к аноду будет находиться фракция. При электрофорезе белков они разделяются на две основные группы: альбумины (50-70% всей массы белков) и глобулины (у здоровых лиц - преимущественно иммуноглобулин G или сокращенно IgG).

Альбумин обладает наибольшим отрицательным зарядом, поэтому мигрирует ближе всего к аноду, по сравнению с глобулинами. В зоне электрофореза на геле можно выделить пять различных полос: преальбумины, альбумины, и глобулины - альфа-1, альфа-2, бета и гамма. Иногда бета-глобулины можно разделить на отдельные подфракции: бета-1 и бета-2. Иммуноглобулины (IgM, IgG, IgD и IgE) находятся в гамма-полосе. Электрофорез высокого разрешения позволяет определять большое количество отдельных белков: преальбумин, α1-липопротеин, липопротеины высокой и низкой плотности, α1-кислый гликопротеин, α1-антихимотрипсин, церулоплазмин и т.д.

Электрофорез с иммунофиксацией является расширением обычного электрофореза, в котором сначала разделяют белки под действием электрического поля, а затем обрабатываются антителам, специфическим для определенных антигенов, с целью идентификации компонентов каждой полосы. Этот способ применяется для определения изотипов тяжелых (IgM, IgG, IgD или IgE) и легких (каппа или лямбда) цепей, для идентификации специфических парапротеинов.

Усредненные диапазоны нормы белковые фракции сыворотки крови (протеинограммы) для взрослых

Точные диапазоны нормы зависят от метода, использованного для проведения исследования.

Диапазоны нормы протеинограммы для детей (исследование капиллярным электрофорезом )

В качестве диагностического теста, протеинограмма имеет целый ряд приложений. Она особенно полезна при повышении уровня сывороточного иммуноглобулина для различения типа роста: моноклонального или поликлонального. Классическое применение электрофореза сывороточного белка заключается в диагностике пролиферативных заболеваний плазматических клеток (плазмоциты - клетки, которые синтезируют антитела, конечный этап развития В-лимфоцита), в которых производится избыточное количество моноклональных иммуноглобулинов. И наоборот, выявление поликлонального увеличение иммуноглобулина дает основания для проведения дальнейших тестов с целью выявления воспалительных заболеваний - инфекции, аутоиммунного заболевания или, реже, злокачественного новообразования.

Протеинограмма может быть полезным инструментом в случаях хронических аномалий белкового состава крови, например при постоянно повышенном уровне иммуноглобулинов. В ревматологии определение белковых фракций крови особенно полезно при исследовании общих воспалительных состояний. Также это исследование может быть назначен при диагностировании первичного амилоидоза.

Протеинограмма мочи также полезна для исследования протеинурия и определении, где именно происходит потеря белка - в клубочках (гломерулах) или канальцах (тубуларах). При клубочковом заболевании почек в мочу попадают крупные белки; следовательно, на протеинограмме будет увеличен уровень альбумина. Напротив, следствием повреждения аппарата канальцев является неэффективная реабсорбция белков с низким молекулярным весом, что приводит к увеличению белковых фракций альфа-1 и бета-2.

Интересным применения электрофореза белков является определение белковых фракций спинномозговой жидкости при диагностировании рассеянного склероза. Олигоклональные полосы IgG (две или более), найденные на электрофорезе белков спинномозговой жидкости является дополнительным критерием диагноза рассеянный склероз, хотя и не специфическими, поскольку они могут быть найдены при других воспалительных и аутоиммунных неврологических расстройствах.

Значение изменения отдельных белковых фракций

Фракция альбуминов . Увеличение содержания альбуминов наблюдается крайне редко. Основные причины уменьшения содержания альбуминов (гипоальбуминемий) приведены в описании исследования «Альбумин (сыворотка крови) ».

Фракция альфа-глобулинов . Увеличение содержания альфа-глобулинов отражает интенсивность реакции организма на воспалительный процесс, особенно в его острых стадиях. Различают альфа-1-глобулины (альфа-1-антитрипсин , альфа-1-липопротеид, кислый альфа-1-гликопротеид) и альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин , гаптоглобин , аполипопротеины А, В, С, церулоплазмин).

• Альфа-1-глобулины: увеличение фракции наблюдается при различных воспалительных процессах: острых , подострых и обострении хронических , а также при поражении печени; всех процессах распада тканей организма или интенсивном делении клеток. Снижение фракции альфа-1-глобулинов наблюдается при недостатке альфа-1-антитрипсина, гипо-альфа-1-липопротеидемии.
• Альфа-2-глобулины: увеличение фракции наблюдается при всех видах острых воспалительных процессов , особенно с выраженным выделением жидкости в полости тела или гнойным характером (пневмония , эмпиема плевры , другие виды гнойных процессов); заболеваниях соединительной ткани (коллагенозы , аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях ; в стадии восстановления после ожогов ; нефротическом синдроме . Снижение фракции альфа-2-глобулинов наблюдается при сахарном диабете , изредка при панкреатите , токсических гепатитах и врожденной желтухе новорожденных.

Фракция бета-глобулинов . Бета-глобулины включают в себя трансферрин, гемопексин, иммуноглобулины и липопротеиды. Увеличение фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеидемиях , заболеваниях печени, нефротическом синдроме , кровоточащей язве желудка , гипотиреозе . Пониженные величины содержания бета-глобулинов выявляются при гипо-бета-липопротеинемии., системная красная волчанка , хронический лимфолейкоз , эндотелиомы, остеосаркомы, кандидомикоз .

Уменьшение содержания гамма-глобулинов бывает физиологическим (у детей в возрасте 3-5 мес), которое легко проходит, а также врожденным. Патологическими причинами уменьшения этой фракции могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы и уменьшению уровня иммунного ответа организма.

При некоторых заболеваниях могут наступить нарушения при образовании гамма-глобулинов, и в крови появляются «неправильные» патологические протеины - парапротеины , которые обнаруживаются при проведении протеинограммы. Такие изменения отмечаются при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.

Возникает вопрос - какие меры нужно принять, если результаты протеинограмммы отличаются от нормальных? Все зависит от степени изменений и от фракции, где они обнаружены. Если результаты намекают на возможное пролиферативное заболевания плазматических клеток (например множественную миелому), то немедленные действия крайне важны для сохранения здоровья пациента. В таком случае необходимо определить суммарные иммуноглобулины (как минимум - IgG, IgM и IgA), β2-микроглобулин , содержание свободных легких цепей иммуноглобулинов, полный клинический анализ крови с СОЭ включительно, кальций сыворотки крови , мочевину и креатинин . На базе этих и других исследований гематолог выставляет диагноз.

Общий белок сыворотки состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков в разделяющей среде под действием электрического поля Методом электрофореза выделяют следующие фракции:
альбумины и -альфа1-, альфа2-, бета- и гамма — глобулины.

ГЛОБУЛИНЫ
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ
В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу. Поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов:

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.
2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента — в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.
3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

a2-ГЛОБУЛИНЫ.
Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое — 5 минут. Это универсальный "чистильщик" крови, комплексы "a2-макроглобулин-фермент" способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.

С1-ингибитор — гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

b-ГЛОБУЛИНЫ
К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП), трансферин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета), и часть иммуноглобулинов.

g-ГЛОБУЛИНЫ
В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА. Функция антител — защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

Иммуноглобулины, (в порядке количественного убывания — IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Повышение уровня: Альбумин: .Дегидратация; Шок;

Фракция альфа1- глобулина: Беременность (3 триместр); Патология паренхимы печени; Острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания); Опухоли; Травма и хирургические вмешательства; Прием андрогенов.

Фракция альфа 2-глобулина: Беременность; Нефротический синдром, Гепатит, Цирроз печени, Прием эстрогенов и оральных контрацептивов, Злокачественные опухоли, Некроз тканей, Хронический воспалительный процесс.

Фракция бета-глобулина: Беременность; Первичные и вторичные гиперлипопротеинемии; Моноклональные гаммапатии; Прием эстрогенов, Железодефицитная анемия (повышение трансферрина); Механическая желтуха.

Понижение уровня: Альбумин: Нарушения питания; Синдром мальабсорбции; Болезни печени и почек; Опухоли; Коллагенозы; Ожоги; Гипергидратация; Кровотечения; Анальбуминемия; Беременность.

Фракция альфа1-глобулина: Наследственный дефицит альфа1-антитрипсина; Болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина: панкреатит, ожоги, травмы; Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз); Фракция бета-глобулина: Гипо-b-липопротеинемии; Дефицит IgA; Фракция гамма-глобулина: Иммунодефицитные состояния; Прием глюкокортикоидов; Беременность.

Норма: взрослые

Альбумины 56-66%

альфа-1-глобулины 3,5-6%

альфа-2-глобулины 6-10%

бета-глобулины 8-18%

гамма -глобулины 15-25%

[06-011 ] Белковые фракции в сыворотке

500 руб.

Заказать

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы русские

Протеинограмма.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Метод исследования

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название "пик", например "М-пик" при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз "множественная миелома" был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

• Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
• Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

• При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
• При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
• При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Что означают результаты?

Референсные значения

• Общий белок

Причины повышения фракции альбумина:

• беременность;
• дегидратация;
• алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:

• острый холецистит;
• сахарный диабет;
• воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
• нефротический синдром;
• нефритический синдром;
• лейкоз;
• лимфома;
• хроническая сердечная недостаточность;
• макроглобулинемия;
• множественная миелома;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• саркоидоз;
• системная красная волчанка;
• неспецифический язвенный колит;
• прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:

• острые или хронические воспалительные заболевания;
• лимфогранулематоз;
• цирроз печени;
• язвенная болезнь;
• беременность;
• стресс;

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:

• недостаточность альфа-1-антитрипсина;
• острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:

• острая ревматическая лихорадка;
• хронический гломерулонефрит;
• цирроз печени;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• лимфогранулематоз;
• пожилой и младенческий возраст;
• нефротический синдром;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• узловатый полиартериит;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• стресс;
• системная красная волчанка;
• мальабсорбция;

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• гипогаптоглобинемия;
• интраваскулярный гемолиз;
• гипертиреоз;
• мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:

• острые воспалительные заболевания;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• гломерулонефрит;
• гиперхолестеринемия;
• железодефицитная анемия;
• подпеченочная желтуха;
• макроглобулинемия;
• нефротический синдром;
• беременность;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:

• аутоиммунные заболевания;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• системная склеродермия;
• стеаторея;
• системная красная волчанка;
• цирроз печени;
• неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:

• амилоидоз;
• цирроз печени;
• хронический лимфолейкоз;
• криоглобулинемия;
• муковисцидоз;
• тиреоидит Хашимото;
• ювенильный ревматоидный артрит;
• множественная миелома;
• моноклональная гаммапатия неясного генеза;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• системная склеродермия;
• синдром Шегрена;
• системная красная волчанка;
• макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• агаммаглобулинемия;
• гломерулонефрит;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• мальабсорбция;
• склеродермия;
• стеаторея;
• неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?

• Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
• Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.
DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8 th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.
• Fauci et al. Harrison"s Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины , иммуноглобулины , липопротеины , фибриноген , трансферрин ; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

• печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
• клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α 2 -глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм ), соответствующих различным патологическим состояниям.