Транспортная функция белков. Транспортные белки Какой белок обеспечивает транспорт кислорода в крови

— это физиологический процесс, обеспечивающий поступление в организм кислорода и удаление углекислого газа. Дыхание протекает в несколько стадий:

• внешнее дыхание (вентиляция легких);
• (между альвеолярным воздухом и кровью капилляров малого круга кровообращения);
• транспорт газов кровью;
• обмен газов в тканях (между кровью капилляров большого круга кровообращения и клетками тканей);
• внутреннее дыхание (биологическое окисление в митохондриях клеток).

Изучает первые четыре процесса. Внутреннее дыхание рассматривается в курсе биохимии.

2.4.1. Транспорт кровью кислорода

Функциональная система транспорта кислорода — совокупность структур сердечно-сосудистого аппарата, крови и их регуляторных механизмов, образующих динамическую саморегулирующуюся организацию, деятельность всех составных элементов которой создает диффузионные ноля и градиенты pO2 между кровью и клетками тканей и обеспечивает адекватное поступление кислорода в организм.

Целью ее функционирования является минимизация разности между потребностью и потреблением кислорода. Оксидазный путь использования кислорода , сопряженный с окислением и фосфорилированием в митохондриях цепи тканевого дыхания, является наиболее емким в здоровом организме (используется около 96-98 % потребляемого кислорода). Процессы транспорта кислорода в организме обеспечивают также и его антиоксидантную защиту .

• Гипероксия — повышенное содержание кислорода в организме.
• Гипоксия - пониженное содержание кислорода в организме.
• Гиперкапния — повышенное содержание углекислого газа в организме.
• Гиперкапнемия — повышенное содержание углекислого газа в крови.
• Гипокапния — пониженное содержание углекислого газа в организме.
• Гипокаппемия - пониженное содержание углекислого газа в крови.

Рис. 1. Схема процессов дыхания

Потребление кислорода — количество кислорода, поглощаемое организмом в течение единицы времени (в покое 200- 400 мл/мин).

Степень насыщения крови кислородом — отношение содержания кислорода в крови к ее кислородной емкости.

Объем газов, находящихся в крови, принято выражать в объемных процентах (об%). Этот показатель отражает количество газа в миллилитрах, находящееся в 100 мл крови.

Кислород транспортируется кровью в двух формах:

• физического растворения (0,3 об%);
• в связи с гемоглобином (15-21 об%).

Молекулу гемоглобина, не связанную с кислородом, обозначают символом Нb, а присоединившую кислород (оксигемоглобин) — НbO 2 . Присоединение кислорода к гемоглобину называют оксигенацией (сатурацией), а отдачу кислорода — де- оксигенацией или восстановлением (десатурацией). Гемоглобину принадлежит основная роль в связывании и транспорте кислорода. Одна молекула гемоглобина при полной оксигена- ции связывает четыре молекулы кислорода. Один грамм гемоглобина связывает и транспортирует 1,34 мл кислорода. Зная содержание гемоглобина в крови, легко рассчитать кислородную емкость крови.

Кислородная емкость крови — это количество кислорода, связанного с гемоглобином, находящимся в 100 мл крови, при его полном насыщении кислородом. Если в крови содержится 15 г% гемоглобина, то кислородная емкость крови составит 15 . 1,34 = 20,1 мл кислорода.

В нормальных условиях гемоглобин связывает кислород в легочных капиллярах и отдает его в тканевых благодаря особым свойствам, которые зависят от ряда факторов. Основным фактором, влияющим на связывание и отдачу гемоглобином кислорода, является величина напряжения кислорода в крови, зависящая от количества растворенного в ней кислорода. Зависимость связывания гемоглобином кислорода от его напряжения описывается кривой, получившей название кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 2.7). На графике но вертикали отмечен процент молекул гемоглобина, связанных с кислородом (%НbO 2), по горизонтали — напряжение кислорода (рO 2). Кривая отражает изменение %НbO 2 в зависимости от напряжения кислорода в плазме крови. Она имеет S-образный вид с перегибами в области напряжения 10 и 60 мм рт. ст. Если рО 2 в плазме становится больше, то оксигенация гемоглобина начинает нарастать почти линейно нарастанию напряжения кислорода.

Рис. 2. Кривые диссоциации: а — при одинаковой температуре (Т = 37 °С) и различном рСО 2 ,: I- оксимиоглобина нрн нормальных условиях (рСО 2 = 40 мм рт. ст.); 2 — окенгемоглобина при нормальных условиях (рСО 2 , = 40 мм рт. ст.); 3 — окенгемоглобина (рСО 2 , = 60 мм рт. ст.); б — при одинаковом рС0 2 (40 мм рт. ст.) и различной температуре

Реакция связывания гемоглобина с кислородом является обратимой, зависит от сродства гемоглобина к кислороду, которое, в свою очередь, зависит от напряжения кислорода в крови:

При обычном парциальном давлении кислорода в альвеолярном воздухе, составляющем около 100 мм рт. ст., этот газ диффундирует в кровь капилляров альвеол, создавая напряжение, близкое к парциальному давлению кислорода в альвеолах. Сродство гемоглобина к кислороду в этих условиях повышается. Из приведенного уравнения видно, что реакция сдвигается в сторону образования окенгемоглобина. Оксигенация гемоглобина в оттекающей от альвеол артериальной крови достигает 96-98%. Из-за шунтирования крови между малым и большим кругом оксигенация гемоглобина в артериях системного кровотока немного снижается, составляя 94-98%.

Сродство гемоглобина к кислороду характеризуется величиной напряжения кислорода, при котором 50% молекул гемоглобина оказываются оксигенированными. Его называют напряжением полунасыщения и обозначают символом Р 50 . Увеличение Р 50 свидетельствует о снижении сродства гемоглобина к кислороду, а его снижение — о возрастании. На уровень Р 50 влияют многие факторы: температура, кислотность среды, напряжение СО 2 , содержание в эритроците 2,3-дифосфоглицерата. Для венозной крови Р 50 близко к 27 мм рт. ст., а для артериальной — к 26 мм рт. ст.

Из крови сосудов микроциркуляторного русла кислород но его градиенту напряжения постоянно диффундирует в ткани и его напряжение в крови уменьшается. В то же время напряжение углекислого газа, кислотность, температура крови тканевых капилляров увеличиваются. Это сопровождается снижением сродства гемоглобина к кислороду и ускорением диссоциации оксигемоглобина с высвобождением свободного кислорода, который растворяется и диффундирует в ткани. Скорость высвобождения кислорода из связи с гемоглобином и его диффузии удовлетворяет потребности тканей (в том числе высокочувствительных к недостатку кислорода), при содержании НbО 2 в артериальной крови выше 94%. При снижении содержания НbО 2 менее 94% рекомендуется принимать меры к улучшению сатурации гемоглобина, а при содержании 90% ткани испытывают кислородное голодание и необходимо принимать срочные меры, улучшающие доставку в них кислорода.

Состояние, при котором оксигенация гемоглобина снижается менее 90%, а рО 2 крови становится ниже 60 мм рт. ст., называют гипоксемией.

Приведенные на рис. 2.7 показатели сродства Нb к О 2 , имеют место при обычной, нормальной температуре тела и напряжении углекислого газа в артериальной крови 40 мм рт. ст. При возрастании в крови напряжения углекислого газа или концентрации протонов Н+ сродство гемоглобина к кислороду снижается, кривая диссоциации НbО 2 , сдвигается вправо. Такое явление называют эффектом Бора. В организме повышение рСО 2 , происходит в тканевых капиллярах, что способствует увеличению деоксигснации гемоглобина и доставке кислорода в ткани. Снижение сродства гемоглобина к кислороду происходит также при накоплении в эритроцитах 2,3-дифосфоглицерата. Через синтез 2,3-дифосфоглицерата организм может влиять на скорость диссоциации НbO 2 . У пожилых людей содержание этого вещества в эритроцитах повышено, что препятствует развитию гипоксии тканей.

Повышение температуры тела снижает сродство гемоглобина к кислороду. Если температура тела снижается, то кривая диссоциации НbО 2 , сдвигается влево. Гемоглобин активнее захватывает кислород, но в меньшей мере отдает его тканям. Это является одной из причин, почему при попадании в холодную (4-12 °С) воду даже хорошие пловцы быстро испытывают непонятную мышечную слабость. Развивается переохлаждение и гипоксия мышц конечностей по причине как уменьшения в них кровотока, так и сниженной диссоциации НbО 2 .

Из анализа хода кривой диссоциации НbО 2 видно, что рО 2 в альвеолярном воздухе может быть снижено с обычного 100 мм рт. ст. до 90 мм рт. ст., а оксигенация гемоглобина будет сохраняться на совместимом с жизнедеятельностью уровне (уменьшится лишь на 1-2%). Такая особенность сродства гемоглобина к кислороду дает возможность организму приспосабливаться к снижению вентиляции легких и понижению атмосферного давления (например, жить в горах). Но в области низкого напряжения кислорода крови тканевых капилляров (10-50 мм рт. ст.) ход кривой резко меняется. На каждую единицу снижения напряжения кислорода деоксигенируется большое число молекул оксигемоглобина, увеличивается диффузия кислорода из эритроцитов в плазму крови и за счет повышения его напряжения в крови создаются условия для надежного обеспечения тканей кислородом.

На связь гемоглобина с килородом влияют и другие факторы. На практике важно учитывать то, что гемоглобин обладает очень высоким (в 240-300 раз большим, чем к кислороду) сродством к угарному газу (СО). Соединение гемоглобина с СО называют карбоксигелюглобином. При отравлении СО кожа пострадавшего в местах гиперемии может приобретать вишнево-красный цвет. Молекула СО присоединяется к атому железа гема и тем самым блокирует возможность связи гемоглобина с кислородом. Кроме того, в присутствии СО даже те молекулы гемоглобина, которые связаны с кислородом, в меньшей степени отдают его тканям. Кривая диссоциации НbО 2 сдвигается влево. При наличии в воздухе 0,1% СО более 50% молекул гемоглобина превращается в карбоксигемогло- бин, а уже при содержании в крови 20-25% НbСO человеку требуется врачебная помощь. При отравлении угарным газом важно обеспечить пострадавшему вдыхание чистого кислорода. Это увеличивает скорость диссоциации НbСO в 20 раз. В условиях обычной жизни содержание НbСOв крови составляет 0-2%, после выкуренной сигареты оно может возрасти до 5% и более.

При действии сильных окислителей кислород способен образовывать прочную химическую связь с железом гема, при которой атом железа становится трехвалентным. Такое соединение гемоглобина с кислородом называют метгемоглобином. Оно не может отдавать кислород тканям. Метгемоглобин сдвигает кривую диссоциации оксигемоглобина влево, ухудшая таким образом условия высвобождения кислорода в тканевых капиллярах. У здоровых людей в обычных условиях из-за постоянного поступления в кровь окислителей (перекисей, нитропронзводных органических веществ и т.д.) до 3% гемоглобина крови может быть в виде метгемоглобина.

Низкий уровень содержания этого соединения поддерживается благодаря функционированию антиоксидантных ферментных систем. Образование метгемоглобина ограничивают антиоксиданты (глутатион и аскорбиновая кислота), присутствующие в эритроцитах, а его восстановление в гемоглобин происходит в процессе ферментативных реакций с участием эритроцитариых ферментов дегидрогеназ. При недостаточности этих систем или при избыточном попадании в кровоток веществ (например, фенацетина, противомалярийных лекарственных препаратов и т.д.), обладающих высокими оксидантными свойствами, развивается мстгсмоглобинсмия.

Гемоглобин легко взаимодействует и со многими другими растворенными в крови веществами. В частности, при взаимодействии с лекарственными препаратами, содержащими серу, может образовываться сульфгемоглобин, сдвигающий кривую диссоциации оксигемоглобина вправо.

В крови плода преобладает фетальный гемоглобин (HbF), обладающий большим сродством к кислороду, чем гемоглобин взрослого. У новорожденного в эритроцитах содержится до 70% фстального гемоглобина. Гемоглобин F заменяется на НbА в течение первого полугодия жизни.

В первые часы после рождения рО 2 артериальной крови составляет около 50 мм рт. ст., а НbО 2 - 75-90%.

У пожилых людей напряжение кислорода в артериальной крови и насыщение гемоглобина кислородом постепенно снижается. Величину этого показателя рассчитывают по формуле

рO 2 = 103,5-0,42 . возраст в годах.

В связи с существованием тесной связи между насыщением кислородом гемоглобина крови и напряжением в ней кислорода был разработан метод пульсоксиметрии , получивший широкое применение в клинике. Этим методом определяют насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом и его критические уровни, при которых напряжение кислорода в крови становится недостаточным для его эффективной диффузии в ткани и они начинают испытывать кислородное голодание (рис. 3).

Современный пульсоксиметр состоит из датчика, включающего светодиодный источник света, фотоприемника, микропроцессора и дисплея. Свет от светодиода направляется через ткань пальца кисти (стопы), мочки уха, поглощается оксигемоглобином. Непоглощенная часть светового потока оценивается фотоприемником. Сигнал фотоприемника обрабатывается микропроцессором и подается на экран дисплея. На экране отображается процентное насыщение гемоглобина кислородом, частота пульса и пульсовая кривая.

На кривой зависимости насыщения гемоглобина кислородом видно, что гемоглобин артериальной крови, опекающей из альвеолярных капилляров (рис. 3), полностью насыщенкислородом (SaO2 = 100%), напряжение кислорода в ней составляет 100 мм рт. ст. (рО2, = 100 мм рт. ст.). После диссоциации оксигсмоглобина в тканях кровь становится деоксигенированной и в смешанной венозной крови, возвращающейся в правое предсердие, в условиях покоя гемоглобин остается насыщенным кислородом на 75% (Sv0 2 = 75%), а напряжение кислорода составляет 40 мм рт. ст. (pvO2 = 40 мм рт. ст.). Таким образом, в условиях покоя ткани поглотили около 25% (≈250 мл) кислорода, высвободившегося из оксигсмоглобина после его диссоциации.

Рис. 3. Зависимость насыщения кислородом гемоглобина артериальной крови от напряжения в ней кислорода

При уменьшении всего лишь на 10% насыщения гемоглобина артериальной крови кислородом (SaO 2 , <90%), диссоциирующий в тканях оксигемоглобин не обеспечивает достаточного напряжения кислорода в артериальной крови для его эффективной диффузии в ткани и они начинают испытывать кислородное голодание.

Одной из важных задач, которая решается при постоянном измерении пульсоксиметром насыщения гемоглобина артериальной крови кислородом, является обнаружение момента, когда насыщение снижается до критического уровня (90%) и пациенту необходимо оказание неотложной помощи, направленной на улучшение доставки кислорода в ткани.

Транспорт кровью углекислого газа и его связь с кислотно-щелочным состоянием крови

Углекислый газ транспортируется кровью в формах:

• физического растворения — 2,5-3 об%;
• карбоксигемоглобина (НbСО 2) — 5 об%;
• бикарбонатов (NaHCO 3 и КНСO 3) — около 50 об%.

В оттекающей от тканей крови содержится 56-58 об% СО 2 , а в артериальной — 50-52 об%. При протекании через тканевые капилляры кровь захватывает около 6 об% СО 2 , а в легочных капиллярах этот газ диффундирует в альвеолярный воздух и удаляется из организма. Особенно быстро идет обмен СО 2 , связанного с гемоглобином. Углекислый газ присоединяется к аминогруппам в молекуле гемоглобина, поэтому карбоксигемоглобин называют еще карбаминогемоглобином. Большая часть углекислого газа транспортируется в виде натриевых и калиевых солей угольной кислоты. Ускоренному распаду угольной кислоты в эритроцитах при прохождении их по легочным капиллярам способствует фермент карбоангидра- за. При рСО2 ниже 40 мм рт. ст. этот фермент катализирует распад Н 2 СO 3 на Н 2 0 и С0 2 , способствуя удалению углекислого газа из крови в альвеолярный воздух.

Накопление углекислого газа в крови свыше нормы называют гиперкапнией , а понижение гипокапнией. Гиперкаппия сопровождается сдвигом рН крови в кислую сторону. Это обусловлено тем, что углекислый газ, соединяясь с водой, образует угольную кислоту:

CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3

Угольная кислота диссоциирует согласно закону действующих масс:

Н 2 СО 3 <-> Н + + HCO 3 - .

Таким образом, внешнее дыхание через влияние на содержание углекислого газа в крови принимает непосредственное участие в поддержании кислотно-щелочного состояния в организме. За сутки с выдыхаемым воздухом из организма человека удаляется около 15 ООО ммоль угольной кислоты. Почки удаляют приблизительно в 100 раз меньше кислот.

где рН — отрицательный логарифм концентрации протонов; рК 1 — отрицательный логарифм константы диссоциации (К 1) угольной кислоты. Для ионной среды, имеющейся в плазме, рК 1 =6,1.

Концентрацию [СО2] можно заменить напряжением [рС0 2 ]:

[С0 2 ] = 0,03 рС0 2 .

Тогда рН = 6,1 + lg / 0,03 рСО 2 .

Подставив эти значения, получим:

рН = 6,1 + lg24 / (0,03 . 40) = 6,1 + lg20 = 6,1 + 1,3 = 7,4.

Таким образом, пока соотношение / 0,03 рС0 2 равно 20, рН крови будет 7,4. Изменение этого соотношения происходит при ацидозе или алкалозе, причинами которых могут быть нарушения в системе дыхания.

Различают изменения кислотно-щелочного состояния, вызванные нарушениями дыхания и метаболизма.

Дыхательный алкалоз развивается при гипервентиляции легких, например при пребывании на высоте в горах. Недостаток кислорода во вдыхаемом воздухе приводит к возрастанию вентиляции легких, а гипервентиляция — к избыточному вымыванию из крови углекислого газа. Соотношение / рС0 2 сдвигается в сторону преобладания анионов и рН крови увеличивается. Увеличение рН сопровождается усилением выведения почками бикарбонатов с мочой. При этом в крови будет обнаруживаться меньшее, чем в норме, содержание анионов HCO 3 - или так называемый «дефицит оснований».

Дыхательный ацидоз развивается из-за накопления в крови и тканях углекислого газа, обусловленного недостаточностью внешнего дыхания или кровообращения. При гиперкапнии показатель соотношения / рСО 2 , снижается. Следовательно, снижается и рН (см. выше приведенные уравнения). Это подкисление может быть быстро устранено усилением вентиляции.

При дыхательном ацидозе почки увеличивают выведение с мочой протонов водорода в составе кислых солей фосфорной кислоты и аммония (Н 2 РО 4 - и NH 4 +). Наряду с усилением секреции протонов водорода в мочу увеличивается образование анионов угольной кислоты и усиление их реабсорбции в кровь. Содержание HCO 3 - в крови возрастает и рН возвращается к норме. Это состояние называют компенсированным дыхательным ацидозом. О его наличии можно судить по величине рН и нарастанию избытка оснований (разности между содержанием в исследуемой крови и в крови с нормальным кислотно-щелочным состоянием.

Метаболический ацидоз обусловлен поступлением в организм избытка кислот с пищей, нарушениями метаболизма или введением лекарственных препаратов. Увеличение концентрации водородных ионов в крови приводит к возрастанию активности центральных и периферических рецепторов, контролирующих рН крови и ликвора. Учащенная импульсация от них поступает к дыхательному центру и стимулирует вентиляцию легких. Развивается гипокапиия. которая несколько компенсирует метаболический ацидоз. Уровень в крови снижается и это называют дефицитом оснований.

Метаболический алкалоз развивается при избыточном приеме внутрь щелочных продуктов, растворов, лекарственных веществ, при потере организмом кислых продуктов обмена или избыточной задержке почками анионов . Дыхательная система реагирует на повышение соотношения /рС0 2 гиповентиляцией легких и повышением напряжения углекислого газа в крови. Развивающаяся гиперкапния может в определенной мере компенсировать алкалоз. Однако объем такой компенсации ограничен тем, что накопление углекислого газа в крови идет не более, чем до напряжения 55 мм рт. ст. Признаком компенсированного метаболического алкалоза является наличие избытка оснований.

Взаимосвязь между транспортом кислорода и углекислого газа кровью

Имеется три важнейших пути взаимосвязи транспорта кислорода и углекислого газа кровью.

Взаимосвязь по типу эффекта Бора (увеличение рСО-, снижает сродство гемоглобина к кислороду).

Взаимосвязь по типу эффекта Холдэна . Она проявляется в том, что при деоксигенации гемоглобина увеличивается его сродство к углекислому газу. Высвобождается дополнительное число аминогрупп гемоглобина, способных связывать углекислый газ. Это происходит в тканевых капиллярах и восстановленный гемоглобин может в больших количествах захватывать углекислый газ, выходящий в кровь из тканей. В соединении с гемоглобином транспортируется до 10% от всего переносимого кровью углекислого газа. В крови легочных капилляров гемоглобин оксигенируется, его сродство к углекислому газу снижается и около половины этой легко обмениваемой фракции углекислого газа отдастся в альвеолярный воздух.

Еще один путь взаимосвязи обусловлен изменением кислотных свойств гемоглобина в зависимости от его соединения с кислородом. Величины констант диссоциации этих соединений в сопоставлении с угольной кислотой имеют такое соотношение: Hb0 2 > Н 2 С0 3 > Нb. Следовательно, НbО2 обладает более сильными кислотными свойствами. Поэтому после образования в легочных капиллярах он забирает катионы (К+) от бикарбонатов (КНСО3) в обмен на ионы Н + . В результате этого образуется H 2 CO 3 При повышении концентрации угольной кислоты в эритроците фермент карбоангидраза начинает разрушать ее с образованием СО 2 и Н 2 0. Углекислый газ диффундирует в альвеолярный воздух. Таким образом, оксигенация гемоглобина в легких способствует разрушению бикарбонатов и удалению аккумулированного в них углекислого газа из крови.

Превращения, описанные выше и происходящие в крови легочных капилляров, можно записать в виде последовательных символических реакций:

Деоксигенация Нb0 2 в тканевых капиллярах превращает его в соединение с меньшими, чем у Н 2 С0 3 , кислотными свойствами. Тогда вышеприведенные реакции в эритроците текут в обратном направлении. Гемоглобин выступает поставщиком ионов К" для образования бикарбонатов и связывания углекислого газа.

Транспорт газов кровью

Переносчиком кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким является кровь. В свободном (растворенном) состоянии переносится лишь небольшое количество этих газов. Основное количество кислорода и углекислого газа переносится в связанном состоянии.

Транспорт кислорода

Кислород, растворяющийся в плазме крови капилляров малого круга кровообращения, диффундирует в эритроциты, сразу связывается с гемоглобином, образуя оксигемоглобин. Скорость связывания кислорода велика: время полунасыщения гемоглобина кислородом около 3 мс. Один грамм гемоглобина связывает 1,34 мл кислорода, в 100 мл крови 16 г гемоглобина и, следовательно, 19,0 мл кислорода. Эта величина называется кислородной емкостью крови (КЕК).

Превращение гемоглобина в оксигемоглобин определяется напряжением растворенного кислорода. Графически эта зависимость выражается кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 6.3).

На рисунке видно, что даже при небольшом парциальном давлении кислорода (40 мм рт. ст.) с ним связывается 75-80% гемоглобина.

При давлении 80-90 мм рт. ст. гемоглобин почти полностью насыщается кислородом.

Рис. 4. Кривая диссоциации оксигемоглобина

Кривая диссоциации имеет S-образную форму и состоит из двух частей — крутой и отлогой. Отлогая часть кривой, соответствующая высоким (более 60 мм рт. ст.) напряжениям кислорода, свидетельствует о том, что в этих условиях содержание оксигемоглобина лишь слабо зависит от напряжения кислорода и его парциального давления во вдыхаемом и альвеолярном воздухе. Верхняя отлогая часть кривой диссоциации отражает способность гемоглобина связывать большие количества кислорода, несмотря на умеренное снижение его парциального давления во вдыхаемом воздухе. В этих условиях ткани достаточно снабжаются кислородом (точка насыщения).

Крутая часть кривой диссоциации соответствует напряжению кислорода, обычному для тканей организма (35 мм рт. ст. и ниже). В тканях, поглощающих много кислорода (работающие мышцы, печень, почки), оке и гемоглобин диссоциирует в большей степени, иногда почти полностью. В тканях, в которых интенсивность окислительных процессов мала, большая часть оксигемоглобина не диссоциирует.

Свойство гемоглобина — легко насыщаться кислородом даже при небольших давлениях и легко его отдавать — очень важно. Благодаря легкой отдаче гемоглобином кислорода при снижении его парциального давления обеспечивается бесперебойное снабжение тканей кислородом, в которых вследствие постоянного потребления кислорода его парциальное давление равно нулю.

Распад оксигемоглобина на гемоглобин и кислород увеличивается с повышением температуры тела (рис. 5).

Рис. 5. Кривые насыщения гемоглобина кислородом при разных условиях:

А — в зависимости от реакции среды (рН); Б — от температуры; В — от содержания солей; Г — от содержания углекислого газа. По оси абцисс — парциальное давление кислорода (в мм рт. ст.). по оси ординат — степень насыщения (в %)

Диссоциация оксигемоглобина зависит от реакции среды плазмы крови. С увеличением кислотности крови возрастает диссоциация оксигемоглобина (рис. 5, А).

Связывание гемоглобина с кислородом в воде осуществляется быстро, но полного его насыщения не достигается, как и не происходит полной отдачи кислорода при снижении его парциального
давления. Более полное насыщение гемоглобина кислородом и полная его отдача при понижении напряжения кислорода происходят в растворах солей и в плазме крови (см. рис. 5, В).

Особое значение в связывании гемоглобина с кислородом имеет содержание углекислого газа в крови: чем больше его содержание в крови, тем меньше связывается гемоглобина с кислородом и тем быстрее происходит диссоциация оксигемоглобина. На рис. 5, Г показаны кривые диссоциации оксигемоглобина при разном содержании углекислого газа в крови. Особенно резко понижается способность гемоглобина соединяться с кислородом при давлении углекислого газа, равном 46 мм рт. ст., т.е. при величине, соответствующей напряжению углекислого газа в венозной крови. Влияние углекислого газа на диссоциацию оксигемоглобина очень важно для переноса газов в легких и тканях.

В тканях содержится большое количество углекислого газа и других кислых продуктов распада, образующихся в результате обмена веществ. Переходя в артериальную кровь тканевых капилляров, они способствуют более быстрому распаду оксигемоглобина и отдаче кислорода тканям.

В легких же по мере выделения углекислого газа из венозной крови в альвеолярный воздух с уменьшением содержания углекислого газа в крови увеличивается способность гемоглобина соединяться с кислородом. Тем самым обеспечивается превращение венозной крови в артериальную.

Транспорт углекислого газа

Известны три формы транспорта двуокиси углерода:

• физически растворенный газ — 5-10%, или 2,5 мл/100 мл крови;
• химически связанный в бикарбонатах: в плазме NaHC0 3 , в эритроцитах КНСО, — 80-90%, т.е. 51 мл/100 мл крови;
• химически связанный в карбаминовых соединениях гемоглобина — 5-15%, или 4,5 мл/100 мл крови.

Углекислый газ непрерывно образуется в клетках и диффундирует в кровь тканевых капилляров. В эритроцитах он соединяется с водой и образует угольную кислоту. Этот процесс катализируется (ускоряется в 20 000 раз) ферментом карбоангидразой. Карбоангидраза содержится в эритроцитах, в плазме крови ее нет. Поэтому гидратация углекислого газа происходит практически только в эритроцитах. В зависимости от напряжения углекислого газа карбоангидраза катализируется с образованием угольной кислоты, так и расщеплением ее на углекислый газ и воду (в капиллярах легких).

Часть молекул углекислого газа соединяется в эритроцитах с гемоглобином, образуя карбогемоглобин.

Благодаря указанным процессам связывания напряжение углекислого газа в эритроцитах оказывается невысоким. Поэтому все новые количества углекислого газа диффундируют внутрь эритроцитов. Концентрация ионов НС0 3 - , образующихся при диссоциации солей угольной кислоты, в эритроцитах возрастает. Мембрана эритроцитов обладает высокой проницаемостью для анионов. Поэтому часть ионов НСО 3 - переходит в плазму крови. Взамен ионов НСО 3 - в эритроциты из плазмы входят ионы СI - , отрицательные заряды которых уравновешиваются ионами K+. В плазме крови увеличивается количество бикарбоната натрия (NaНСО 3 -).

Накопление ионов внутри эритроцитов сопровождается повышением в них осмотического давления. Поэтому объем эритроцитов в капиллярах большого круга кровообращения несколько увеличивается.

Для связывания большей части углекислого газа исключительно большое значение имеют свойства гемоглобина как кислоты. Оксигемоглобин имеет константу диссоциации в 70 раз большую, чем дезоксигемоглобин. Оксигемоглобин — более сильная кислота, чем угольная, а дезоксигемоглобин — более слабая. Поэтому в артериальной крови оксигемоглобин, вытеснивший ионы К + из бикарбонатов, переносится в виде соли КНbO 2 . В тканевых капиллярах КНbО 2 , отдает кислород и превращается в КНb. Из него угольная кислота как более сильная вытесняет ионы К + :

КНb0 2 + H 2 CO 3 = КНb + 0 2 + КНСО 3

Таким образом, превращение оксигемоглобина в гемоглобин сопровождается увеличением способности крови связывать углекислый газ. Это явление носит название эффекта Холдейна. Гемоглобин служит источником катионов (К+), необходимых для связывания угольной кислоты в форме бикарбонатов.

Итак, в эритроцитах тканевых капилляров образуется дополнительное количество бикарбоната калия, а также карбогемоглобин, а в плазме крови увеличивается количество бикарбоната натрия. В таком виде углекислый газ переносится к легким.

В капиллярах малого круга кровообращения напряжение углекислого газа снижается. От карбогемоглобина отщепляется СО2,. Одновременно происходит образование оксигемоглобина, увеличивается его диссоциация. Оксигемоглобин вытесняет калий из бикарбонатов. Угольная кислота в эритроцитах (в присутствии карбоангидразы) быстро разлагается на воду и углекислый газ. Ионы НСОГ входят в эритроциты, а ионы СI - входят в плазму крови, где уменьшается количество бикарбоната натрия. Углекислый газ диффундирует в альвеолярный воздух. Схематически все эти процессы представлены на рис. 6.

Рис. 6. Процессы, происходящие в эритроците при поглощении или отдаче кровью кислорода и углекислого газа

Кислород в крови находится в рас­творенном виде и в соединении с гемоглобином. В плазме растворено очень небольшое количество кислорода. Поскольку растворимость кислорода при 37 °С составляет 0.225 мл * л -1 * кПа -1 (0.03 мл-л -1 мм рт.ст. -1), то каждые 100 мл плазмы крови при напряжении кисло­рода 13.3 кПа (100 мм рг.ст.) могут переносить в растворенном состоянии лишь 0.3 мл кислорода. Это явно недостаточно для жизнедеятельности организма. При таком содержании кислорода в кро­ви и условии его полного потребления тканями минутный объем крови в покое должен был бы составлять более 150 л/мин. Отсюда ясна важность другого механизма переноса кислорода путем его со­единения с гемоглобином.

Каждый грамм гемоглобина способен связать 1.39 мл кислорода и, следовательно, при содержании гемоглобина 150 г/л каждые 100 мл крови могут переносить 20.8 мл кислорода.

Показатели дыхательной функции крови

1. Кислородная емкость гемогло­бина. Величина, отражающая количество кислорода, которое может связаться с гемоглобином при его полном насыщении, называется кислородной емкостью гемогло­бин а .

2. Со­держание кислорода в крови. Другим показателем дыхательной функции крови является со­держание кислорода в крови, которое отражает истинное количество кислорода, как связанного с гемоглобином, так и физически рас­творенного в плазме.

3. Сте­пень насыщения гемоглобина кислородом . В 100 мл артериальной крови в норме содер­жится 19-20 мл кислорода, в таком же объеме венозной крови - 13-15 мл кислорода, при этом артерио-венозная разница составляет 5-6 мл. Отношение количества кислорода, связанного с гемоглоби­ном, к кислородной емкости последнего является показателем сте­пени насыщения гемоглобина кислородом. Насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом у здоровых лиц составляет 96%.

Образование оксигемоглобина в легких и его восстановление в тканях находится в зависимости от парциального напряжения кис­лорода крови: при его повышении. Насыщение гемоглобина кисло­родом возрастает, при понижении - уменьшается. Эта связь носит нелинейный характер и выражается кривой диссоциации оксигемо­глобина, имеющей S-образную форму.

Оксигенированной артериальной крови соответствует плато кривой диссоциации, а десатурированной крови в тканях - круто снижающаяся ее часть. Пологий подъем кривой в верхнем ее участке (зона высокого на­пряжения О 2) свидетельствует, что достаточно полное насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом обеспечивается даже при уменьшении напряжения О 2 до 9.3 кПа (70 мм рт.ст.). По­нижение напряжения О, с 13.3 кПа на 2.0-2.7 кПа (со 100 на 15-20 мм рт.ст.) практически не отражается на насыщении гемоглобина кислородом (НЬО 2 снижается при этом на 2-3%). При более низких значениях напряжения О 2 оксигемоглобин диссоциирует значительно легче (зона крутого падения кривой). Так, при снижении напряже­ния О 2 с 8.0 до 5.3 кПа (с 60 до 40 мм рт.ст.) насыщение гемог­лобина кислородом уменьшается приблизительно на 15%.

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина количественно принято выражать парциальным напряжением кислорода, при котором насыщение гемоглобина составляет 50% (Р 50). Нормальная величина Р 50 при температуре 37°С и рН 7.40 - около 3.53 кПа (26.5 мм рт.ст.).

Кривая диссоциации оксигемоглобина при определенных условиях может смещаться в ту или иную сторону, сохраняя S- образную форму, под влиянием изменения рН, напряжения СО 2 температуры тела, содержания в эритроцитах 2,3-дяфосфоглицерата (2,3-ДФГ), от которых зависит способность гемоглобина связывать кислород. В работающих мышцах в результате интенсивного метаболизма повы­шается образование СО 2 и молочной кислоты, а также возрастает теплопродукция. Все эти факторы понижают сродство гемоглобина к кислороду. Кривая диссоциации при этом сдвигается вправо (рис.8.7), что приводит к более легкому освобождению кислорода из оксиге­моглобина, и возможность потребления тканями кислорода увеличи­вается. При уменьшении температуры, 2,3-ДФГ, снижении напря­жения СО, и увеличении рН кривая диссоциации сдвигается влево, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, в результате чего доставка кислорода к тканям уменьшается.

Если животное имеет систему кровообращения, в крови имеется переносчик кислорода. В растворенном состоянии у человека в артериальной крови имеется только 2% кислорода.

Все пигменты – переносчики кислорода представляют собой металлорганические соединения, большинство содержит Fe, некоторые Cu.

Гемоглобины представляют собой железопорфирины (гем), связанные с глобином (белком). Гемоглобин у человека и млекопитающих всегда находится в специализированных клетках крови эритроцитах. Установлено более 90 типов гемоглобинов, отличающихся белковыми составляющими. Молекула гемоглобина состоит из нескольких мономеров, каждый из которых содержит один гем, соединенный с глобином. У человека гемоглобин содержит 4 таких мономера. Миоглобин содержит только 1 гем.

Гем в химическом отношении представляет собой протопорфирин, состоящий из 4 пиррольных колец с атомом железа в центре.

Оксигенация гемоглобина представляет собой обратимое присоединение кислорода к закисному (двухвалентному) железу в количествах, зависящих от напряжения кислорода в окружающем пространстве.

Кислород присоединяется к каждому из атомов железа согласно уравнению равновесия

Формально в этой реакции не происходит изменения валентности железа. Тем не менее оксигенация сопровождается частичным переходом электрона от закисного железа к кислороду, кислород частично восстанавливается.

Иное значение валентности может быть у гемового железа при образовании метгемоглобина, когда Fe изменяет валентность и становится трехвалентным. В этом случае, при истинном окислении железа, гемоглобин утрачивает способность переносить кислород.

Гем в молекуле гемоглобина способен присоединять другие молекулы. Если он присоединяет диоксид углерода, его называют карбогемоглобином. Если к гему присоединятся монооксид углерода, образуется карбоксигемоглобин. Сродство гемоглобина к CO в 300 раз выше, чем к О 2 . Поэтому отравление угарным газом очень опасно. Если во вдыхаемом воздухе содержится 1% СО, млекопитающие и птицы могут погибнуть.

Артериальная кровь насыщается кислородом на 96-97%. Этот процесс происходит очень быстро, всего за четверть секунды в альвеолярных капиллярах.

В литературе принято оценивать содержание кислорода в крови по показателю кислородная емкость крови .

Кислородная емкость крови – это максимальное количество кислорода, которое может присоединить 100 мл крови.

Поскольку 96% кислорода находится в соединении с гемоглобином, кислородная емкость крови определяется этим пигментом. Известно, что кислород-связывающая способность 1 г гемоглобина определяется величиной 1,34 – 1,36 мл О 2 , при нормальном атмосферном давлении. Это означает, что при содержании в крови 15 г% Нв (а это близко к средней), кислородная емкость составляет 1,34´15@20 объемных процентов, то есть на каждые 20 мл О 2 на каждые 100 мл крови, или 200 мл О 2 на литр крови. В 5 литрах крови (полная кислородная емкость индивидуума, у которого 5 л крови в системе кровообращения) содержится 1 литр кислорода.

Реакция оксигенации гемоглобина обратима

HHb 4 +4O 2 = HHb 4 (O 2) 4

Или проще Hb+О 2 = HbО 2

Оказалось, что на практике удобнее анализировать этот процесс, если построить график зависимости концентрации HbО 2 в образце от парциального давления/напряжения кислорода. Чем больше в среде кислорода, тем сильнее равновесие в реакции смещается в сторону оксигенации, и наоборот.

Каждому значению РО 2 соответствует определенный процент HbО 2 . При значениях РО 2 , характерных для артериальной крови, практически весь гемоглобин окислен. В периферических тканях, при низких значениях напряжения кислорода, увеличивается скорость диссоциации его диссоциации до кислорода и гемоглобина.

Кривая диссоциации гемоглобина имеется в каждом учебнике.

Анализ кривой диссоциации оксигемоглобина показывает, что при напряжении кислорода в среде 60-100 мм рт.ст. (условия равнины и подъема человека на высоту до 2 километров) насыщение кислородов крови происходит полностью. В тканях отдача кислорода также протекает удовлетворительно, при напряжениях кислорода около 20 мм рт.ст.

Другими словами, характер кривой дает сведения о свойствах транспортной системы.

Диссоциация оксигемоглобина зависит не только от парциального давления кислорода в тканях, но и от некоторых других условий. Когда в кровь поступает углекислота из тканей, сродство гемоглобина к кислороду падает и кривая диссоциации сдвигается вправо. Это прямой эффект Вериго-Бора. Эффект Вериго-Бора способствует улучшению диссоциации оксигемоглобина в тканях. Обратный эффект наблюдается в легких, где отдача диоксида углерода приводит к более полному насыщению гемоглобина кислородом. Эффект обусловлен не самим СО 2 , а подкислением среды при образовании угольной кислоты (или накоплением молочной кислоты в активно работающих мышцах).

Гемоглобин F , син. фетальный Г. - нормальный гемоглобин плода человека, отличающийся от гемоглобина А строением одной пары полипептидных цепей, большим сродством к кислороду и большей стабильностью; увеличение содержания гемоглобина F наблюдается при некоторых формах бетта-талассемии, остром лейкозе, апластической анемии и других болезнях.

Гемоглобинурия – появление свободного гемоглобина в моче, обусловленное повышенным внутрисосудистым разрушением эритроцитов.

Гемоглобинурия маршевая – пароксизмальная гемоглобинурия, наблюдающаяся после длительной интенсивной физической работы.

Гемолиз - процесс разрушения эритроцитов, при котором гемоглобин выходит из них в плазму. Кровь после Г. эритроцитов представляет собой прозрачную жидкость красного цвета (лаковая кровь).

Гемолизины – антитела, приводящие к гемолизу эритроцитов в присутствии комплемента.

Гемометр – прибор, предназначенный для определения концентрации гемоглобина крови колориметрическим способом.

Гемопоэтины – образующиеся в организме вещества, стимулирующие кроветворение (гемопоэз).

Геморезистография – графический метод регистрации устойчивости эритроцитов к изменениям осмотического давления.

Гемостаз - сложная система приспособительных механизмов, обеспечивающая текучесть крови в сосудах и свертывание крови при нарушении их целостности.

Гемофилия (-и) – наследственные заболевания, проявляющиеся длительными кровотечениями из поврежденных сосудов, склонностью к образованию гематом при травмах и характеризующиеся нарушением первой фазы свертывания крови вследствие дефицита VIII или IX факторов.

Гепарин – естественный противосвертывающий фактор крови, синтезируемый тучными клетками, тормозящий превращение протромбина в тромбин, фибриногена в фибрин и уменьшающий активность тромбина; препараты Г. используются в качестве лекарственных средств.

Гиперадреналинемия - избыточное содержание адреналина в крови.

Гипергликемия – повышенное содержание глюкозы в крови. Г. алиментарная – Г. возникающая после приема пищи, богатой углеводами.

Гиперкапния – состояние организма, вызванное повышением парциального давления углекислого газа в крови.

Гипероксемия – повышенное содержание кислорода в крови.

Гипертонический раствор – раствор, осмотическое давление которого выше осмотического давление плазмы крови.

Гиперхромазия (син. Гиперхромия) – усиленная окраска эритроцитов в связи с увеличенным содержанием в них гемоглобина; характеризуется увеличением цветного показателя (выше 1,05).

Гипогликемия – пониженное содержание глюкозы в крови.

Гипокапния – пониженное парциальное давление углекислого газа в крови.

Гипоксемия - снижение содержания и парциального давления кислорода в крови.

Гипопротеинемия – пониженное содержание общего белка в сыворотке крови.

Гипотонический раствор – раствор осмотическое давление которого ниже нормального осмотического давления плазмы крови.

Гирудин - антикоагулянт прямого действия, выделенный из тканей некоторых кровососущих животных, в том числе медицинских пиявок.

Глобин – белковая часть молекулы гемоглобина.

Горяева счетная камера –прибор для подсчета клеток крови, изготовленный по типу счетной камеры Бюркера и снабженный сеткой Горяева.

Гранулоциты – лейкоциты, в цитоплазме которых при окрашивании выявляется зернистость, но не азурофильная, которая в небольшом количестве присутствует а агранулоцитах – моноцитах и лимфоцитах.

Группы крови – совокупность признаков, характеризующих антигенную структуру эритроцитов и специфичность антиэритроцитарных антител, которые учитываются при подборе крови для трансфузий.

Давление онкотическое - часть осмотического давления, создаваемая высокомолекулярными соединениями в растворах. В биологических системах (плазма крови) давление онкотическое создается главным образом белкам (например, альбумины).

Давление осмотическое - давление производимое веществом в растворе. Возникает в результате тенденции к снижению концентрации раствора при соприкосновении с чистым растворителем за счет встречной диффузии молекул растворенного вещества и растворителя. Давление осмотическое определяют как избыточное гидростатическое давление на раствор, отделенный от растворителя полупроницаемой мембраной, достаточное для прекращения диффузии растворителя через мембрану.

Дезоксигемоглобин – форма гемоглобина, в которой он способен присоединять кислород или другие соединения, например воду, окись углерода.

Депо крови – орган или ткань, обладающие способностью задерживать в своих сосудах часть объема циркулирующей крови, которое при необходимости может быть использовано организмом. Основную роль кровяного депо выполняют селезенка, печень, сосуды кишечника, легкие, кожа, поскольку сосуды этих органов способны задерживать большое количество дополнительной резервной крови, используемой в случае острой необходимости другими органами и тканями.

Изотонический раствор – раствор, осмотическое давление которого равно осмотическому давлению плазмы крови.

Иммунитет – способность организма защищаться от генетически чужеродных тел и веществ.

Карбоксигемоглобин - соединение гемоглобина с окисью углерода, образующееся при отравлении ею и не способное участвовать в переносе кислорода.

Кислородная емкость крови – количество кислорода, которое может быть связано кровью до полного насыщения гемоглобина. Кислородная емкость крови в норме составляет 0,19 мл кислорода в 1 мл крови (при содержании гемоглобина 8,7 ммоль /л или 14 гр%) при температуре 0 С и барометрическом давлении 760 мм. рт. ст (101,3 кПа).Кислородная емкость крови определяется содержанием гемоглобина; так, 1 г гемоглобина связывает 1,36-1,34 мл кислорода, а в 1 мл плазме растворено 0,003 мл кислорода.

Коагулология - раздел гематологии, посвященный изучению биохимии, физиологии и патологии системы свертывания крови.

Костный мозг – содержимое костных полостей; различают «красный» костный мозг, где происходит процесс кроветворения (у взрослых он располагается в губчатом веществе костей – в эпифизе трубчатых костей и плоских костях; у новорожденных он занимает и диафиз) и жировой костный мозг (диафизов трубчатых костей), который превращается в кроветворный лишь при резком усилении гемопоэза.

Кристмаса фактор (IX фактор) – профермент, синтезируемый в печени (витамин К-зависимый синтез) вместе с фактором 3 пластинок, активным VIII и Са ++ активирует фактор Х во внутренней системе.

Лейкопения – содержание лейкоцитов в периферической крови ниже 4000 в 1 мкл

Лейкопоэз – процесс образования лейкоцитов

Лейкоцит – форменный элемент крови, имеющий ядро, не образующий гемоглобин

Лейкоцитарная формула – количественное (процентное) соотношение отдельных видов лейкоцитов в периферической крови

Лейкоцитоз – повышенное содержание лейкоцитов в единице объема периферической крови

Лейкоцитоз пищевой – нормальная физиологическая реакция иммунной системы организма на поступление пищи, заключающаяся в перераспределении лейкоцитов и предупреждающая проникновение пищевого материала во внутреннюю среду организма.

Лимфоцит – лейкоцит (агранулоцит) небольшого размера (6-13 мкм) с компактным, округлым глыбчатой структуры ядром с небольшими просветлениями и базофильной цитоплазмой; принимает участи в иммунологических реакциях. Лимфоциты подразделяются на три основных группы - Т- , В- и 0 лимфоциты.

Т - лимфоциты подразделяются на Т-киллеры, осуществляющие лизис клеток-мишеней, Т-Т хелперы, усиливающие клеточный иммунитет, Т-В хелперы, облегчающие течение гуморального иммунитета, Т-амплифайеры – усиливают функции Т-и В- лимфоцитов, Т-Т - супрессоры, подавляют клеточный иммунитет, Т-В- супрессоры, угнетают гуморальный иммунитет, Т-дифференцирующие, регулируют функцию стволовых клеток, Т- контр-супрессоры, препятствуют действию Т-супрессоров, Т-клетки иммунной памяти

В-лимфоциты переходят в плазматические клетки, которые вырабатывают антитела, обеспечивая гуморальный иммунитет и В-клетки иммунной памяти

0-лимфоциты – предшественники Т-и В-клеток, естественные киллеры.

Макрофаг (и) – клетки опорно-трофического происхождения, размерами от 20 до 60. мкм с небольшим округлым ядром (иногда двумя- тремя ядрами) и цитоплазмой, содержащей, включения в виде фрагментов, поврежденных ядер, липидов, бактерий, реже целых клеток. Макрофаги обладают выраженной фагоцитарной активностью, секретируют лизоцим, интерферон, нейтральные протеазы, кислые гидролазы, компоненты системы комплемента, ингибиторы ферментов, (ингибитор плазминогена), биоактивные липиды (метаболиты арахидонта, простагландин Е2, тромбоксан), факторы, активирующие тромбоциты, факторы, стимулрующие синтез белка в других клетках, эндогенные пирогены, интерлейкин I, факторы, ингибирующие размножение.

Метгемоглобин – производное гемоглобина, лишенное способности переносить кислород в связи с тем, что железо гема находится в трехвалентной форме, образуется в повышенном количестве при некоторых гемоглобинопатиях, и отравлениях нитратами, сульфонамидами.

Микрофаг – нейтрофильный лейкоцит.

Миоглобин – пигмент красного цвета, содержащийся в клетках поперечно-полосатой мускулатуры и в кардиомиоцитах; состоит из белковой части - глобина и небелковой группы – гема, идентичного гему гемоглобина; выполняет функции переносчика кислорода и обеспечивает депонирование кислорода в тканях.

Моноцит – зрелый лейкоцит диаметром 12-20 мкм с бобовидным полиморфным ядром, имеющим неравномерную, петлистую хроматиновую сеть ядра. Цитоплазма равномерна, имеет черты ячеистого строения, иногда содержит скудную азурофильную зернистость.Это чрезвычайно активный фагоцит, распознает антиген и переводит его в иммуногенную форму, образует монокины, действующие на лимфоциты, принимает участие в формировании противоинфекционного и противопухолевого иммунитета, синтезирует отдельные компоненты системы комплемента и факторы, принимающие участие в гемостазе.

Нейтрофил - обладает фагоцитарной активностью, содержит ферменты, разрушающие бактерии, способен адсорбировать антитела и переносить их к очагу воспаления, участвует в обеспечении иммунитета, вещества, выделяемые им, усиливают митотическую активность клеток, ускоряют процессы репарации, стимулируют гемопоэз и растворение фибринового сгустка.

Нормоцит – эритрокариоциты разных стадий созревания.

Оксигемоглобин – соединение гемоглобина с кислородом, обеспечивающее перенос последнего кровью от легких к тканям.

Оксигемометрия – измерение насыщения гемоглобина крови кислородом. Осуществляется фотометрическим методом: прямым (кровавым) способом (в проточных кюветах) и непрямым бескровным (с помощью ушных, лобных, пальцевых датчиков).

В норме при дыхании воздухом насыщение кислородом гемоглобина крови составляет около 97 %

Осмос – односторонняя диффузия растворителя через полупроницаемую мембрану, отделяющую раствор от чистого растворителя или раствора более низкой концентрации. Осмос всегда направлен от чистого растворителя к раствору или от разбавленного (осмотического) раствора к концентрированному.

Осмотическая стойкость – способность клеток выдерживать (не разрушаясь) снижение осмотического давления среды.

Панцитопения – уменьшение в периферической крови элементов всех трех ростков кроветворения – эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов.

Плазма - жидкая часть крови, остающаяся после удаления ее форменных элементов.

Плазменный предшественник тромбопластина (фактор Розенталя) вместе с Са ++ активирует IX фактор.

Плазмин – протеолитический фермент, лизирующий нити нерастворимого фибрина, превращая его в растворимые продукты.

Пойкилоцитоз – наличие в периферической крови эритроцитов разной необычной формы (круглые сфероциты, серповидные эритроциты).

Полицитемия, (син. эритремия) – повышение содержания эритроцитов в кровеносном русле, увеличение объема циркулирующих эритроцитов.

Проакцелерин - образующийся в печени растворимый бетта-глобулин, связывающийся с мембраной тромбоцитов; активная форма (акцелерин) служит компонентом активатора протромбина.

Проконвертин – синтезируемый в печени профермент в активной форме вместе с III и Cа активирует фактор X во внешней системе.

Протеинемия – нормальное содержание в крови протеинов (альбуминов и глобулинов).

Противосвертывающая система крови - обязательная составная часть системы свертывания крови, препятствующая образованию кровяного сгустка или растворяющая его.

Протромбин - образующийся в печени профермент плазмы крови, являющийся предшественником тромбина.

Протромбиновое время (син. Квика время) – метод исследования внешнего механизма формирования тромбиновой активности, в котором участвуют плазменные факторы VII, X, V и II; определяется продолжительностью (в секундах) образования сгустка в исследуемой плазме крови в присутствии тромбопластина и солей кальция

Резус-фактор – система из шести изоантигенов эритроцитов человека, обусловливающая их фенотипические различия.

Ретикулоцит – незрелый полихроматофильный эритроцит, содержащий базофильную субстанцию, которая выпадает в виде гранул и нитей при специальной прижизненной окраске, с частности бриллиантовым, крезиловым синим.

Ретракция сгустка – сокращение сгустка крови или плазмы, сопровождающееся выделением сыворотки (заключительный этап формирования тромба).

Рингера раствор изотонический по отношению к крови водный раствор, применяемый, например, как кровезаменитель в экспериментах на хладнокровных животных. Состав на 1 л воды NaCl - 6г, KCl – 0,01г, Ca Cl 2 – 0,02г, NaHCO 3 – 0,01г.

Рингера-Локка раствор – изотонический по отношению к крови водный раствор, применяемый, например, как кровезаменитель в экспериментах на теплокровных животных. Состав на 1 л воды NaCl - 9г, KCl – 0,3 г, Ca Cl 2 – 0,2г, NaHCO 3 – 0,2 , глюкоза – 10 г.

Свертывание крови – механизм, обеспечивающий образование кровяного сгустка.

Свертывающая система крови – сложная система, обеспечивающая остановку кровотечения путем формирования фибринных тромбов, поддержание целости кровеносных сосудов и жидкого состояния крови.

Сгусток кровяной – продукт свертывания крови, представляющий собой эластичное с гладкой поверхностью образование темнокрасного цвета; состоит из нитей фибрина и клеточных элементов крови.

Скорость оседания эритроцитов – показатель, отражающий изменение физико-химических свойств крови и измеряемый величиной столба плазмы, освобождающейся от эриторцитов при их оседании из цитратной смеси в специальной пипетке (как правило за 1 час)

Стюарта-Прауэра фактор (Х фактор) - профермент, синтезируемый в печени (витамин К-зависимый синтез) – профермент, служит компонентом активтора протромбина.

Сыворотка крови – жидкость, отделяющаяся от сгустка крови после его ретракции.

Тромбин – протеолитический фермент, образующийся в крови из протромбина; превращает растворимый фибриноген в нерастворимый фибрин.

Тромбопения (тромбоцитопения) – пониженное (менее 15010 9 /л) содержание тромбоцитов в периферической крови.

Тромбопластин тканевой– фосфолипопротеид, содержащийся в тканях организма и участвующий в процессе свертывания крови в качестве катализатора превращения протромбина в тромбин.

Тромбопластин кровяной – фосфолипид, синтезируемый в тромбоцитах, участвующий в превращении протомбина в тромбин.

Тромбопоэтины – вещества стимулирующие тромбоцитопоэз.

Тромбоцит – участвующий в свертывании крови форменный элемент, необходимый для поддержания целостности сосудистой стенки, обладает фагоцитарной активностью.

Тромбоцитопоэз – процесс образования тромбоцитов.

Хагемена фактор (XII) - контактчувствительный профермент, активируется калликреином.

Фагоцит - общее название клеток организма, способных захватывать и переваривать разрушенные клетки, инородные частицы.

Фагоцитоз – процесс активного захватывания и поглощения микроорганизмов, разрушенных клеток и инородных частиц одноклеточными организмами или фагоцитами.

Фибрин – нерастворимый в воде белок, образующийся из фактора I (фибриногена) под действием на него тромбина в процессе свертывания крови.

Фибриноген –(син. фактор I) образующийся в клетках печени белок плазмы крови, превращающийся в фибрин под действием тромбина.

Фибрин-стабилизирующий фактор – профермент, вызывает переплетение нитей фибрина

Физиологический раствор – общее название изотонических водных растворов, близких к сыворотке крови не только по осмотическому давлению но и активной реакции среды и буферным свойствам.

Фитцджеральда фактор – белок, способствующий контактной активации факторов XII и XI

Флетчера фактор (прекалликреин) профермент активируется активным XI, калликреин способствует активации факторов XII и XI

Цветовой показатель – индекс, отражающий отношение уровня гемоглобина к количеству эритроцитов в 1 мкл крови

Щелочной резерв крови – показатель функциональных возможностей буферной системы крови; представляет собой количество двуокиси углерода (в мл), которое может быть связано 100 мл плазмы крови, предварительно приведенной в равновесие с газовой средой, в которой парциальное давление двуокиси углерода составляет 40 мм рт. ст..

Эозинофил – лейкоцит, в цитоплазме которого при окрашивании выявляется зернистость, обладает фагоцитарной активностью, захватывает гистамин и разрушает его с помощью гистаминазы, разрушает токсины белкового происхождения, чужеродные белки и иммунные комплексы, осуществляет цитотоксический эффект в борьбе с гельминтами, их яйцами и личинками, фагоцитирует и инактивирует продукты, выделяемые базофилами, содержит катионные белки, которые активируют компоненты калликреин-кининовой системы, влияют на свертывание крови.

Эозинофилия – увеличение числа эозинофилов в периферической крови.

Эритрон – система красной крови, включающая периферическую кровь, органы эритропоэза и эритроциторазрушения.

Эритропоэз – процесс образования эритроцитов в организме

Эритроцит – безъядерный форменный элемент крови, содержащий гемоглобин, выполняет транспортную (дыхательную), защитную и регуляторную функции.

Красный пигмент гемоглобин (Нb) состоит из белковой части (глобина) и собственно пигмента (гема). Молекулы составляют четыре белковые субъединицы, каждая из которых присоединяет гем-группу с двухвалентным атомом железа, находящимся в ее центре. В легких каждый атом железа присоединяет одну молекулу кислорода. Кислород переносится в ткани, где он отделяется. Присоединение О 2 называется оксигенацией (насыщением кислородом), а его отсоединение - дезоксигенацией.

Транспорт СО 2

Около 10% углекислого газа (СО 2), конечного продукта окислительного метаболизма в клетках тканей, переносится кровью физически растворенным п 90% — в химически связанной форме. Большая часть углекислого газа сначала диффундирует из клеток тканей в плазму, а оттуда в эритроциты. Там молекулы СО 2 химически связываются и превращаются с помощью ферментов в намного более растворимые бикарбонат-ионы (НСО 3 -), которые переносятся в плазме крови. Образование СO 2 из НСО 3 - значительно ускоряется с помощью фермента карбоангидразы, присутствующего в эритроцитах.

Большая часть (около 50-60%) образованных бикарбонат-ионов поступает из эритроцитов обратно в плазму в обмен на хлорид-ионы. Они переносятся в легкие и выделяются в процессе выдоха после превращения в СO 2 . Оба процесса — образование НСО 3 - и освобождение СO 2 , соответственно связаны с оксигенацией и дезоксигенацией гемоглобина. Дезоксигемоглобин — заметно более сильное основание, чем оксигемоглобин, и может присоединить больше ионов Н + (буферная функция гемоглобина), таким образом способствуя образованию НСО 3 - в капиллярах тканей. В капиллярах легких НСО 3 - опять проходит из плазмы крови в эритроциты, соединяется с Н + -ионами и превращается опять в СO 2 . Этот процесс подтверждается тем фактом, что окисленная кровь выделяет больше протонов Н + . Намного меньшая доля СО 2 (около 5-10%) связана непосредственно с гемоглобином и переносится как карбаминогемоглобин.

Гемоглобин и угарный газ

Оксид углерода (угарный газ, СО) является бесцветным газом без запаха, который образуется во время неполного сгорания и, как кислород, может обратимо связываться с гемоглобином. Однако сродство угарного газа к гемоглобину заметно больше, чем у кислорода. Таким образом, даже когда содержание СО во вдыхаемом воздухе составляет 0,3%, 80% гемоглобина связывается с угарным газом (НbСО). Так как угарный газ в 200-300 раз медленней, чем кислород, освобождается от связи с гемоглобином, его токсическое действие определяется тем, что гемоглобин больше не может переносить кислород. У тяжелых курильщиков, например, 5-10% гемоглобина присутствует как НbСО, в то время как при его содержании в 20% появляются симптомы острого отравления (головная боль, головокружение, тошнота), а 65% могут быть смертельным.

Часто для оценки гемопоэза или для распознавания различных форм анемии определяют среднее содержание гемоглобина в эритроците (СГЭ). Оно вычисляется по формуле:

Значение среднего содержания гемоглобина в эритроците лежит между 38 и 36 пикограммами (пг) (1 пг = 10ˉ¹² г). Эритроциты с нормальным СГЭ называются нормохромными (ортохромными). Если СГЭ низкое (например, из-за постоянной потери крови или дефицита железа), эритроциты называются гипохромными; если СГЭ высокое (например, при пернициозной анемии благодаря дефициту витамина В 12), они называются гиперхромными.

Формы анемии

Анемия определяется как дефицит (снижение количества) эритроцитов или сниженное содержание гемоглобина в крови. Диагноз анемии обычно ставится по содержанию гемоглобина, нижняя граница нормы достигает 140 г/л у мужчин и 120 г/л у женщин. Почти при всех формах анемии надежным симптомом заболевания является бледный цвет кожи и слизистых оболочек. Часто во время физических нагрузок заметно увеличивается сердечный ритм (увеличивая скорость кровообращения), а уменьшение кислорода в тканях приводит к одышке. Кроме того, встречается головокружение и легкая утомляемость.

Кроме железодефицитной анемии и хронической потери крови, например, из-за кровоточащих язв или опухолей в желудочно-кишечном тракте (гипохромные анемии), анемия может возникать при дефиците витамина В 12 . фолиевой кислоты или эритропоэтина. Витамин В 12 и фолиевая кислота участвуют в синтезе ДНК в незрелых клетках костного мозга и, таким образом, заметно влияют на деление и созревание эритроцитов (эритропоэз). При их нехватке образуется меньше эритроцитов, но они заметно увеличены из-за повышенного содержания гемоглобина (макроциты (мегалоциты), предшественники: мегалобласты), поэтому содержание гемоглобина в крови практически не изменяется (гиперхромная, мегалобластическая, макроцитарная анемия).

Дефицит витамина В 12 нередко возникает из-за нарушения всасывания витамина в кишечнике, реже — вследствие недостаточного приема с пищей. Эта так называемая пернициозная анемия наиболее часто является результатом хронического воспаления в слизистой кишечника с уменьшением образования желудочного сока.

Витамин В 12 всасывается в кишечнике только в связанном виде с фактором, находящимся в желудочном соке «внутренним фактором (Кастла)», который защищает его от разрушения пищеварительным соком в желудке. Так как печень может запасать большое количество витамина В 12 , то перед тем, как ухудшение всасывания в кишечнике повлияет на образование эритроцитов, может пройти 2-5 лет. Как и в случае дефицита витамина В 12 , дефицит фолиевой кислоты, другого витамина группы В, приводит к нарушению эритропоэза в костном мозге.

Есть две другие причины анемии. Одна из них — разрушение костного мозга (аплазия костного мозга) радиоактивным излучением (например, после аварии на атомной электростанции) или в результате токсичных реакций на лекарства (например, цитостатики) (апластическая анемия). Другая причина — это уменьшение продолжительности жизни эритроцитов в результате их разрушения или увеличенного распада (гемолитическая анемия). При сильной форме гемолитической анемии (например, следующей за неудачным переливанием крови), кроме бледности может наблюдаться изменение цвета кожи и слизистых оболочек на желтоватый. Эта желтуха (гемолитическая желтуха) вызвана увеличивающимся разрушением гемоглобина до билирубина (желтого желчного пигмента) в печени. Последнее приводит к увеличению уровня билирубина в плазме и его отложению в тканях.

Примером анемии, возникающей в результате наследственного нарушения синтеза гемоглобина, клинически проявляющейся как гемолитическая, служит серповидноклеточная анемия. При этой болезни, которая практически встречается только у представителей негроидных популяций, имеется молекулярное нарушение, приводящее к замене нормального гемоглобина на другую форму гемоглобина (HbS). В HbS аминокислота валин заменена на глутаминовую кислоту. Эритроцит, содержащий такой неправильный гемоглобин, в дезоксигенированном состоянии принимает форму серпа. Серповидные эритроциты более жесткие и плохо проходят через капилляры.

Наследственное нарушение у гомозигот (доля HbS в суммарном гемоглобине 70-99%) приводит к закупорке небольших сосудов и, таким образом, к постоянному повреждению органов. Пораженные этой болезнью люди обычно достигают зрелости только при интенсивном лечении (например, частичной замене крови, приеме анальгетиков, избегании гипоксии (кислородного голодания) и иногда — пересадке костного мозга). В некоторых регионах тропической Африки с высоким процентом малярии 40% популяции являются гетерозиготными носителями данного гена (когда содержание HbS менее 50%), у них таких симптомов не обнаруживается. Измененный ген обусловливает устойчивость к малярийной инфекции (селективное преимущество).

Регуляция образования эритроцитов

Образование эритроцитов регулируется гормоном почек эритропоэтином. Организм обладает простой, но очень эффективной системой регуляции для поддержания содержания кислорода и вместе с тем количества эритроцитов относительно постоянным. Если содержание кислорода в крови падает ниже определенного уровня, например, после большой потери крови или во время пребывания на больших высотах, постоянно стимулируется образование эритропоэтина. В результате усиливается образование эритроцитов в костном мозге, что увеличивает способность крови к переносу кислорода. Когда дефицит кислорода преодолевается увеличением числа эритроцитов, образование эритропоэтина опять уменьшается. Пациенты, нуждающиеся в диализе (искусственном очищении крови от продуктов обмена веществ), с нарушением функционирования почек (например, с хронической почечной недостаточностью) часто испытывают явный дефицит эритропоэтина и поэтому почти всегда страдают от сопутствующей анемии.